Le Proteine
Le proteine sono composti organici tra i più complessi, costituenti fondamentali di tutte le cellule animali e vegetali. Dal punto di vista chimico, una proteina è un polimero (o anche una macromolecola) costituita da un insieme di 20 diversi monomeri detti amminoacidi spesso in associazione con altre molecole e/o ioni metallici (in questo caso si parla di proteina coniugata). Le proteine hanno una organizzazione tridimensionale (struttura) molto complessa a cui è associata sempre una funzione biologica. Da questa considerazione deriva uno dei dogmi fondamentali della biologia: "Struttura-Funzione", nel senso che ad ogni diversa organizzazione strutturale posseduta da una proteina (detta proteina nativa) è associata un specifica funzione biologica. Da questo punto di vista le proteine possono essere classificate in due grandi famiglie: le proteine globulari e le proteine a struttura estesa o fibrosa. Queste due organizzazioni riflettono le due grosse separazioni funzionali che le contraddistinguono. Le proteine estese o fibrose svolgono funzioni generalmente biomeccaniche, esse per es. rientrano nella costituzione delle unghie, dei peli, dello strato corneo dell'epidermide, ecc., opponendo una valida difesa contro il mondo esterno. Al contrario, le proteine globulari sono coinvolte in specifiche e molteplici funzioni biologiche, spesso di notevole importanza per l'economia cellulare, per es. sono proteine gli enzimi, i pigmenti respiratori, molti ormoni e gli anticorpi, responsabili della difesa immunitaria. Il peso molecolare può essere molto variabile in funzione del numero di monomeri di cui è costituito il polimero. Se la proteina è costituita da poche unità di amminoacidi (in genere non più di 15 ÷ 20) viene definita un oligopeptide. In genere, un oligopeptide non ha una ben definita organizzazione tridimensionale in soluzione ma, essendo molto flessibile, la cambia continuamente. La sua struttura dipende esclusivamente dalle caratteristiche chimico-fisiche della soluzione acquosa in cui si trova (pH, presenza di ioni salini, temperatura, pressione, presenza di composti organici come urea, alcoli, ecc.). Il variare di questi parametri può determinare delle modifiche nella struttura (cambi strutturali o conformazionali) che possono alterare le proprietà funzionali, fino ad annullarle (proteina denaturata). La molecola proteica risulta costituita da carbonio, ossigeno, idrogeno e azoto; quasi costantemente contiene zolfo e spesso fosforo e metalli come ferro e rame. I costituenti essenziali delle proteine sono gli amminoacidi, legati tra loro dai cosiddetti legami peptidici, per formare catene la cui lunghezza può essere molto variabile, da un centinaio a molte migliaia di amminoacidi.Gli amminoacidi presenti negli organismi viventi sono numerosissimi ma solo venti di essi (tutti della serie stereochimica L) sono sottoposti al controllo genetico, come conseguenza dei processi evolutivi, e contenuti nelle proteine. Gli amminoacidi essenziali per il nostro organismo sono 8. La proteina può essere paragonata ad una struttura tridimensionale articolata su 4 livelli, in relazione fra di loro.La struttura primaria è formata dalla sequenza specifica degli amminoacidi, dalla catena peptidica e dal numero stesso delle catene.La struttura secondaria consiste nella configurazione spaziale delle catene; ad esempio la conformazione a spirale (o ad alfa elica), mantenuta e consentita dai legami a idrogeno, quella planare (o a foglietto beta), quella a tre filamenti intrecciati (propria del collageno) o quelle globulari appartenenti al gruppo KEMF (cheratina, epidermina, miosina, fibrinogeno).La struttura terziaria è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova, che viene anche consentita e mantenuta anche dalle forze di Van der Waals. Gran parte delle strutture terziarie può essere classificato come globulare o fibrosa. In generale la struttura terziaria deriva dalle interazioni che i gruppi R, idrofobi e idrofili, del polipeptide, hanno con l'ambiente in cui si trovano. Dal punto di vista della termodinamica è la forma con la più bassa energia libera.La struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'enzima fosforilasi, costituito da quattro sub-unità, o dall'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo.La conformazione spaziale di una proteina è fondamentale affinché questa esplichi la sua attività biologica. Denaturare una proteina significa distruggerne la conformazione spaziale, rompendo i legami a idrogeno per mezzo di acidi, basi, calore, radiazioni o agitazione (un esempio comune di denaturazione è la cottura di un uovo nel quale l'albumina, che costituisce la maggior parte dell'albume, viene denaturata). Una proteina denaturata, pur mantenendo intatta la sua struttura primaria, non è più in grado di esplicare la sua funzione, a meno che non si riesca a ristabilirne la struttura terziaria. Le proteine che contengono anche una parte non polipeptidica, gruppo prostetico, sono dette proteine coniugate.Un'ulteriore suddivisione delle proteine è quella che le distingue in base alla loro funzione.Le proteine strutturali sono componenti delle strutture permanenti dell'organismo ed hanno principalmente una funzione meccanica. Due esempi sono il collagene e l'elastina, presenti nella matrice dei tessuti connettivi.Le proteine di trasporto si legano (in genere con legami deboli) a sostanze poco (o comunque non abbastanza) idrosolubili e ne consentono il trasporto nei liquidi corporei. Comprendono ad esempio le proteine del sangue che trasportano i lipidi e il ferro, nonché l'emoglobina che trasporta l'ossigeno. Molto importanti sono anche le proteine di trasporto delle membrane cellulari, che permettono un passaggio selettivo di molecole idrosolubili e ioni. Le immunoglobuline (dette anche anticorpi) sono proteine che si legano a molecole normalmente non presenti nell'organismo, concorrendo alla difesa dello stesso. Gli enzimi sono proteine catalitiche. Essi accelerano enormemente la velocità di specifiche reazioni chimiche, determinando quali, tra le pressoché infinite reazioni che potrebbero avvenire tra le sostanze presenti, avvengono realmente a velocità apprezzabile. Di fatto, ogni molecola appena un po' complessa presente in un essere vivente è prodotta da enzimi.

METABOLISMO DELLE PROTEINE
Per poter essere utilizzate dall'organismo le proteine degli alimenti devono essere denaturate, cioè rese strutturalmente più semplici, grazie all'azione del calore (cottura), dell'acido cloridrico prodotto dallo stomaco, o tramite mezzi fisici (come la battitura delle carni). La denaturazione consente agli enzimi digestivi di scindere più rapidamente i legami che tengono uniti gli aminoacidi tra di loro; questa scissione è indispensabile per l'assorbimento degli aminoacidi. Le proteine assunte con la dieta vengono in parte demolite a livello dello stomaco per opera dell'acido cloridrico e dell'enzima pepsina, in parte nell'intestino tenue grazie a enzimi secreti nel succo pancreatico e a enzimi prodotti direttamente dalle cellule intestinali. Gli aminoacidi derivanti dalla digestione delle proteine vengono così assorbiti dall'intestino, trasportati attraverso la vena porta al fegato, da qui ai tessuti e organi, dove vengono nuovamente assemblati a formare le proteine strutturali delle cellule, oppure enzimi e ormoni. Altre proteine derivano dal turn-over cellulare e (in caso di malnutrizione proteica o nel diabete non controllato) dalla demolizione delle proteine del corpo per mancanza di nutrienti. Nel fegato può anche avvenire la transaminazione: i gruppi amminici sono trasferiti da un aa ad un altro acido organico (o viceversa). Una quota di aminoacidi circolanti nel sangue può essere utilizzata a scopi energetici, quando le richieste di energia non vengono completamente soddisfatte dalla demolizione dei carboidrati e dei lipidi. In condizioni di intensa ipoglicemia il fegato può utilizzare un'ulteriore quota di aminoacidi per fabbricare glucosio mediante il processo della gluconeogenesi. Per queste ragioni una dieta equilibrata nel suo contenuto di carboidrati ha l'effetto di risparmiare (non utilizzandole per scopo energetico) le proteine corporee. Quindi, se vengono introdotte con la dieta troppe proteine, l'organismo per prima cosa utilizza tutti gli aminoacidi necessari per rinnovare le cellule: per quelli in eccesso si instaurano meccanismi di deaminazione (cioè essi vengono privati dell'azoto che contengono), e l'azoto viene trasformato dal fegato in sostanze azotate di rifiuto, quali urea, acido urico ecc. La parte che resta degli aminoacidi dopo la deaminazione viene trasformata in glucosio o acidi grassi. Il ciclo dell'urea è un ciclo metabolico volto a ridurre la concentrazione di ammoniaca (tossica) sotto forma di ioni ammonio nei liquidi biologici. L'ammoniaca viene dal catabolismo degli Amminoacidi ed oltre una certa concentrazione è tossica. Durante la via metabolica vengono prodotti ioni idrogeno quindi il processo viene regolato negativamente in caso di Acidosi. Non esiste un fabbisogno alimentare delle proteine in sé: il fabbisogno riguarda il materiale di fabbricazione delle proteine, cioè gli aminoacidi. La dieta migliore, per quanto riguarda il contenuto di aminoacidi, è quella che comprende una giusta proporzione di tutti gli aminoacidi, sia essenziali sia non essenziali in modo da tenere sempre "a pareggio" il bilancio azotato. Il valore nutritivo di una proteina è dunque determinato dalla presenza e dalla percentuale degli aminoacidi contenuti: sono dette proteine ad alto valore biologico quelle particolarmente ricche di aminoacidi essenziali; mentre sono dette a basso valore biologico le proteine più povere di aminoacidi essenziali. Sono proteine ad alto valore biologico quelle contenute negli alimenti di origine animale, come le uova, il latte e i suoi derivati, la carne, il pesce. Sono proteine a basso valore biologico quelle contenute negli alimenti di origine vegetale, come i cereali, il riso, i legumi, la verdura, la frutta. Il fabbisogno proteico è più elevato nell'età infantile e nell'adolescenza, in rapporto con le necessità della crescita, e così pure in gravidanza e nel corso dell' allattamento, mentre nell'anziano il fabbisogno non si discosta in modo avvertibile da quello dell'adulto. Alcuni stati patologici (la febbre, le ustioni estese, gli interventi chirurgici ecc.) comportano un maggior consumo di proteine corporee, che devono essere reintegrate con la dieta.